Bílkovina

3D struktura proteinu je dána jeho terciární strukturou. Výsledné prostorové uspořádání proteinu je závislé na pořadí jednotlivých aminokyselin v řetězci. Různé aminokyseliny mají různé biochemické vlastnosti a tak jejich kombinace a kombinace jejich vlastností udává jak prostorové záhyby aminokyselinového řetězce, z nichž je „stvořena“ konečná podoba proteinu, tak i konečné vlastnosti proteinů

Bílkoviny, odborně proteiny, patří mezi biopolymery. Jedná se o vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulární hmotností 10³ až 10⁶ složené z aminokyselin.

Proteiny jsou podstatou všech živých organismů. Jejich základní povahu rozpoznal Braconnot již v r. 1819 při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Za podrobnější znalost struktury bílkovin vděčíme E. Fischerovi a L. Paulingovi.

[editovat] Základní vlastnosti bílkovin

V proteinech jsou aminokyseliny vzájemně vázány aminoskupinami –NH₂ a karboxylovými skupinami –COOH amidovou vazbou –NH–CO– (amidy), která se v případě proteinů nazývá peptidická vazba.

Podle počtu aminokyselin, které jsou v molekule takto navázány, rozlišujeme

• oligopeptidy (2–10 aminokyselin)
• polypeptidy (11–100)
• vlastní bílkoviny - proteiny (více než 100 aminokyselin).

Pořadí aminokyselin v řetězci proteinu označujeme jako primární strukturu nebo také sekvenci. Z 20 aminokyselin, které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout 20¹⁰⁰ (tj. asi 1,3 . 10¹³⁰ ) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že existuje daleko větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Struktura mnoha proteinů je již známá, např. myoglobinu a hemoglobinu; u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury velmi podobné.

Molekuly proteinů mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné struktury, skleroproteiny (též fibrilární), a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné sferoproteiny (též globulární). V protikladu ke skleroproteinům (kolagen, keratin, fibroin, tvořící vlasy, rohovinu, chrupavky…) lze skoro u všech sferoproteinů (např. enzymy, svalová tkáň) varem nebo působením kyselin a louhů (změnou hodnoty pH) rozrušit jejich terciární a sekundární strukturu (koagulace, denaturace). Přitom se ztrácejí některé biologické vlastnosti proteinů, např. schopnost enzymů štěpit potravu nebo svalovou kontraktivitu. Tělu cizí proteiny vyvolávají svou přítomností reakci antigen–protilátka, a proto nesmí být nikdy přímo vpraveny do krevního oběhu.

[editovat] Struktura bílkovin

čtyři konformační úrovně struktury bílkovinné molekuly. Od nejjednodušší k nejvyšší

Rozlišujeme primární, sekundární, terciární a u některých složitějších proteinů ještě kvartérní strukturu bílkovinného řetězce.

[editovat] Primární struktura

Primární struktura je pásek s přesným pořadím aminokyselin za sebou v polypeptidovém řetězci. Standardně se zapisuje od N-konce k C-konci proteinu. Poprvé ji stanovil v roce 1953 Frederick Sanger, čímž byla poprvé dokázána jedinečná kovalentní struktura bílkovin. Určuje chemické vlastnosti bílkoviny.

[editovat] Sekundární struktura

Sekundární struktura je prostorové uspořádání hlavního řetězce části proteinu. Poprvé byla určena v 30. a 40. letech 20. století. Jsou rozpoznávány různé druhy těchto stavebních motivů: alfa šroubovice (alfa-helix), struktura skládaného listu (beta-sheet), otočka (beta-hairpin), neuspořádaná struktura (coil) a podobně.

[editovat] Terciární struktura

Tímto pojmem se označuje trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce. Obecně neexistuje jasná hranice mezi pojmy sekundární a terciární struktura, ale v bioinformatice se standardně hovoří o části řetězce (sekundární struktura) a celém řetězci (terciární struktura).

[editovat] Kvartérní struktura

Řeší uspořádání podjednotek v proteinových aglomerátech, tvořících jednu funkční bílkovinu. Podjednotky jsou samostatné polypeptidické struktury, které jsou navzájem spojeny nekovalentními interakcemi. Kvartérní struktura též řeší prostorové uspořádání těchto podjednotek. Takovéto uspořádání vykazují jen složitější bílkoviny, např. fibrily kolagenu, nebo lidské DNA polymerázy.

Rozdělení na podjednotky přináší mnohé evoluční výhody oproti existenci jednoho ohromného řetězce. Při výskytu poruchy ve stavbě stačí nahradit poškozenou podjednotku, což je podobné stavbě budov za použití prefabrikátů. Místo výstavby podjednotky může být navíc odlišné od místa jejího výskytu. Bílkoviny se mohou skládat buď z odlišných (oligomery) nebo ze shodných podjednotek (protomery). Oblasti styku jednotlivých podjednotek jsou tvořeny především vodíkovými můstky a jinými nekovalentními interakcemi.

[editovat] Symetrie

Bílkoviny většinou vykazují v oblasti spoje prvky symetrie. Nejjednodušší symetrií je cyklická symetrie. Označuje se C_n, kde n je počet protomerů uspořádaných v kruhu, který je středem symetrie. Jednotlivé protomery spolu svírají úhel 360°/n. Nejobvyklejší je C₂ symetrie, kde jsou dvě podjednotky přímo proti sobě. Vyšší cyklické symetrie jsou poměrně vzácné.

Složitější symetrie se nazývá diedrální a značí se D_n. Takové dimery jsou v podstatě tvořeny dvěma cyklicky symetrickými polovinami, jedna z nich leží pod a druhá nad rovinou symetrie. Střed symetrie se pak nachází v polovině spojnice středů symetrie obou cyklicky symetrických polovin. Polypeptidy s takovýmto uspořádáním jsou poměrně snadno disociovatelné na dva cyklicky symetrické oligomery. K další disociaci na protomery v přírodních podmíkách obvykle nedochází, protože k jejímu dosažení by už bylo zapotřebí značně drastických podmínek.

[editovat] Funkce bílkovin

Bílkoviny jsou základem všech známých organismů a proto v něm plní různé funkce.

• Stavební (kolagen, elastin, keratin)
• Transportní a skladovací (hemoglobin, transferin)
• Zajišťující pohyb (aktin, myosin)
• Katalytické, řídící a regulační (enzymy, hormony, receptory…)
• Ochranné a obranné (imunoglobulin, fibrin, fibrinogen)

[editovat] Aminokyseliny vytvářející bílkoviny

Strukturní vzorec alaninu

Kombinací (peptidickou vazbou) těchto 20 aminokyselin jsou tvořeny všechny známé bílkoviny.

Alifatické aminokyseliny:

• Alanin (Ala)
• Leucin (Leu)
• Isoleucin (Ile)
• Valin (Val)
• Prolin (Pro)

Aromatické:

• Fenylalanin (Phe)
• Tryptofan (Trp)
• Tyrosin (Tyr)
• Histidin (His)

Polární:

• Glycin (Gly)
• Serin (Ser)
• Threonin (Thr)
• Asparagin (Asn)
• Glutamin (Gln)
• Cystein (Cys)
• Methionin (Met)

Bazické:

• Lysin (Lys)
• Arginin (Arg)

Kyselé:

• Kyselina asparagová (Asp)
• Kyselina glutamová (Glu)

[editovat] Některé bílkoviny

Kasein je hlavní bílkovina obsažená v mléce

• albumin
• hemoglobin
• kasein
• kolagen
• lepek

[editovat] Důkaz bílkovin

Pro důkaz bílkovin se používají následující reakce:

• xantoproteinová reakce
• biuretová reakce

[editovat] Literatura

• Reisenauer R. et al.: CO JE CO? (1) Příručka pro každý den. Pressfoto - vydavatelství ČTK, Praha, 1982
• Encyklopedie Vševěd, http://www.vseved.cz